AG Liebscher

Adhäsions-G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (aGPCR) bilden mit 33 Mitgliedern die zweitgrößte Gruppe der GPCR-Familie. Sie teilen strukturelle Merkmale mit allen anderen Vertretern dieser Rezeptorfamilie, einschließlich einer 7-Transmembran Domäne, einem extrazellulären N-Terminus sowie einem intrazellulären C-Terminus. Es gibt jedoch strukturelle Merkmale, die sie von der restlichen GPCR-Familie unterscheiden. Der N-Terminus zeigt eine enorme Größe und Komplexität auf. Er enthält mehrere funktionelle Domänen, von denen angenommen wird, dass sie Zell-Zell- sowie Zell-Matrix-Interaktionen vermitteln. Zusammen mit dem C-Terminus, der in der Größe variabel ist, trägt der N-Terminus dazu bei, dass Mitglieder der aGPCR-Familie die größten membranständigen Proteine bei Wirbeltieren bilden. Darüber hinaus erhöhen zahlreiche alternative Spleißvarianten die Anzahl der potenziellen Rezeptor-Unterarten. Dies macht diese spezifische GPCR-Familie zu einer äußerst interessanten, aber schwierig zu untersuchenden Rezeptorgruppe. Unsere Arbeitsgruppe zielt darauf ab, die Funktion dieser Rezeptoren auf molekularer und physiologischer Ebene zu entschlüsseln. Wir haben kürzlich einen Mechanismus über einen gebundenen Agonisten beschrieben, der nun die in vitro und in vivo Manipulation dieser orphanen Rezeptoren durch abgeleitete synthetische Peptide ermöglicht. Wir konnten zeigen, dass mehrere aGPCR durch mechanische Reize und/oder die Interaktion mit den umgebenden extrazellulären Matrixkomponenten aktiviert werden können. Diese Beobachtungen führten zur Hypothese, dass diese riesigen Rezeptoren ihre Umgebung "wahrnehmen" und zur kontextabhängigen Signaltransduktion beitragen. Basierend auf unserer Rezeptor-Bibliothek mit >20 aGPCR Konstrukten verschiedener Spezies können wir nun gemeinsame Mechanismen und rezeptorspezifische Merkmale in der aGPCR-Pharmakologie ableiten. Unsere aktuellen Forschungsprojekte konzentrieren sich auf die folgenden Hauptthemen:​

1. Struktur/Funktionsbeziehungen in der aGPCR Signaltransduktion
2. Möglichkeiten der aGPCR Aktivierung (Ligandenidentifizierung, definierte mechanische Stimuli)
3. G-Protein-abhängige und -unabhängige intrazelluläre Signalwege
4. Die Rolle von aGPCR im Stoffwechsel z.B. Fettgewebe
5. Die physiologische Rolle des aGPCR GPR133 in Mensch, Maus and Zebrafisch

Unsere aktuellen Forschungsprojekte konzentrieren sich auf die folgenden Hauptthemen:​

1. Struktur/Funktionsbeziehungen in der aGPCR Signaltransduktion
2. Möglichkeiten der aGPCR Aktivierung (Ligandenidentifizierung, definierte mechanische Stimuli)
3. G-Protein-abhängige und -unabhängige intrazelluläre Signalwege
4. Die Rolle von aGPCR im Stoffwechsel z.B. Fettgewebe
5. Die physiologische Rolle des aGPCR GPR133 in Mensch, Maus und Zebrafisch

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1) Struktur/Funktionsbeziehungen in der aGPCR Signaltransduktion

Adhäsions-GPCRs sind hochkomplexe Moleküle, die aus einer Vielzahl funktioneller Domänen bestehen, die durch mehrere Exons kodiert werden. Daher unterliegen sie dem Spleißen, wodurch mehrere verschiedene Rezeptorproteine entstehen. Diesen Rezeptorvarianten können N-terminale Domänen oder sogar transmembrane Domänen fehlen (Knierim et al. Sci Rep. 2019). Die funktionelle Untersuchung einer großen Anzahl von Rezeptormutanten zeigt eine signifikante Beeinflussung der basalen Signalisierungsebenen durch die N-terminale Domäne. Die Spleißereignisse scheinen gewebespezifische Vorlieben zu haben, was eine breitere Palette funktioneller Regulation ermöglicht (Wilde et al. Faseb 2016). Darüber hinaus haben zahlreiche Einzelnukleotid-Polymorphismen funktionelle Auswirkungen auf aGPCRs (Fischer et al. BMC Genomics 2016).

Um die Rolle struktureller Komponenten bei Signaltransduktionskaskaden, Ligandenbindung und Aktivierungsebenen von aGPCRs zu charakterisieren, verwenden wir einen Überexpressionsansatz für mutierte vs. Wildtyp-Rezeptoren in heterologen Zellsystemen. Intrazelluläre Signalwege werden mithilfe von Assays zur Akkumulation von Second Messengern, ELISA-Techniken, Luciferase-Reportern, Western Blot oder FRET/BRET untersucht. Darüber hinaus zielen wir darauf ab, die Interaktionspunkte zwischen dem gebundenen Agonisten und seiner Bindungstasche mithilfe biochemischer und rechnergestützter Ansätze zu identifizieren.

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2) Aktivierungsmöglichkeiten von aGPCRs (Identifikation von Liganden, mechanischer Stimulus, kleine Molekülverbindungen)

Die Modifikation der Aktivierungsniveaus von aGPCRs bildet die Grundlage für die Untersuchung ihrer Funktion in vitro und in vivo. Nach Identifizierung einer gebundenen Agonistensequenz innerhalb des Rezeptors haben wir abgeleitete Peptide als Agonisten und Antagonisten etabliert (Liebscher et al. Cell Rep. 2014, Demberg et al. BBRC 2015, Wilde et al. Faseb 2016, Demberg et al. JBC 2017). Diese Peptide weisen jedoch einige Nachteile auf, wie z. B. geringe Affinität, schlechte Löslichkeit und unspezifische Aktivierung mehrerer aGPCR. Daher besteht Bedarf an alternativen Möglichkeiten, die Aktivität von aGPCR zu modulieren. Wir charakterisieren daher pharmakologisch kleine Molekülverbindungen, die in in vivo (Bradley et al. ANYAS 2019) sowie in silico durchgeführten Wirkstoff-Screenings identifiziert wurden. Darüber hinaus testen wir potenzielle Liganden, die hauptsächlich Bestandteile der extrazellulären Matrix sind, auf ihre Auswirkungen auf die Rezeptor-Signaltransduktion (Petersen et al. Neuron 2015). Wir konnten zeigen, dass aGPCR durch verschiedene mechanische Reize, wie Vibration, Schütteln oder Zellschwellung, aktiviert werden können. Derzeit versuchen wir, diese Kräfte, die auf den Rezeptor wirken, näher zu charakterisieren. So konnten wir kürzlich mittels Atomic Force Mikroskopie zeigen, dass spezifische Druck- und Zugkräfte im einstelligen Nanonewtonbereich den GPR126 aktivieren können (Mitgau et al. Front Cell Dev Biol 2022).

3) G-Protein-abhängige und unabhängige intrazelluläre Signalwege

Der Mehrheit der aGPCR wurde nachgewiesen, dass sie funktional mit G-Proteinen gekoppelt sind. Es wurde jedoch gezeigt, dass die Interaktion des C-Terminus mit dem Zytoskelett stattfindet (Hilbig et al. Cell Rep. 2018). Es gibt zunehmende Hinweise darauf, dass aGPCR auch über G-Protein-unabhängige Signalwege wie Wnt oder Sonic Hedgehog (shh) signalisieren können. Unser Ziel ist es, diese Interaktionen zu charakterisieren und andere intrazelluläre Bindungspartner zu identifizieren, die bislang unbekannte Funktionen von aGPCR vermitteln könnten.

4) Die Rolle von aGPCR in der Gewebefunktion

Da aGPCR als Vermittler oder Sensoren ihrer unmittelbaren Umgebung fungieren, ist es für uns von großem Interesse, ihre Rolle in einer spezifischen Gewebsumgebung zu ermitteln, wie zum Beispiel die Funktion von CD97 in Zellen des retinalen Pigmentepithels (Eichler et al. ANYAS 2019) oder die Rolle von aGPCR im Fettgewebe. Wir haben das Repertoire an Maus und Humanen aGPCR in verschiedenen Fettgewebsdepots unter normalen und Bedingungen mit fettreicher Ernährung etabliert (Suchy et al. Int J Obes 2020). Wir haben mehrere aGPCR identifiziert, die entscheidend zur Differenzierung von 3T3-L1-Zellen beitragen, die eine Modellzelllinie für die Funktion von Adipozyten darstellen. Unser aktueller Schwerpunkt liegt darauf, den Einfluss mechanischer Kräfte auf die Funktion von aGPCR in Adipozyten zu untersuchen. Um die physiologischen Kräfte, die im Fettgewebe durch Hypertrophie und Hyperplasie expandierender Adipozyten sowie potenzielle Kräfte, die durch Veränderungen der extrazellulären Matrixzusammensetzung vermittelt werden können, nachzuahmen, verwenden wir Zellquellung oder Zelldehnung, die mit einem Fexcell Tension®-System angewendet werden. Darüber hinaus interessieren wir uns für die Rolle von aGPCR in Fibroblasten, Muskel- und Knochenzellen.

5) Die physiologische Rolle von aGPCRs bei Mäusen und Zebrafischen mit Implikationen für menschliche Krankheiten

GPCR gehören zu den wichtigsten Zielmolekülen für Medikamente. Daher trägt die Identifizierung der physiologischen Rolle der orphane Rezeptorklasse von aGPCR dazu bei, ihren Beitrag zu Krankheiten zu entschlüsseln, was die Grundlage für ihre Etablierung als neue therapeutische Ziele bildet. Wir untersuchen die Auswirkungen von Rezeptor-Knockout (KO) in Mäusen, um potenzielle humane Phänotypen zu identifizieren, die durch Mutationen im Rezeptorgen verursacht werden könnten. Sobald physiologische Beeinträchtigungen bewertet wurden, werden genomweite Assoziationsstudien und menschliche Kohorten durchsucht, um betroffene Individuen zu identifizieren. Um die molekularen Ursachen jedes Phänotyps weiter zu untersuchen, verwenden wir gewebespezifische KO-Mäuse und Zebrafische als leicht zugängliches und beobachtbares Tiermodell.

Unsere aktuellen Projekte umfassen:

• Die Rolle von GPR133 bei kardialer Dysfunktion
• Die Rolle von GPR133 im Stoffwechsel
• Die Rolle von GPR133 in der Knochenhomöostase
• Die Rolle von GPR133 in der Wirbelentwicklung
• Die Rolle von GPR114 in der Immunantwort​ 

Mitarbeiter:innen

• Dr. Sandra Berndt
• Dr. Juliane Lehmann

• Kay-Uwe Simon

Doktorand:innen

• Luisa Bayer
• Luisa Buhl
• Lisa Kupsch
• Lilith Messe
• Jakob Mitgau​

Alumni

• D​r. Nina Auerbach
• Shiksha Kotikalapudi
• Lars A. Schmidt
• Julius Franke​​​

1.    Mitgau J, Franke J, Schinner C, Stephan G, Berndt S, Placantonakis DG, Kalwa H, Spindler V, Wilde C, Liebscher I*. The N Terminus of Adhesion G Protein-Coupled Receptor GPR126/ADGRG6 as Allosteric Force Integrator. Front Cell Dev Biol. (2022) Jun 23;10:873278.

2.    Liebscher I, Schöneberg T, Thor D. Stachel-mediated activation of adhesion G protein-coupled receptors: insights from cryo-EM studies. Signal Transduct Target Ther. (2022) Jul 9;7(1):227. 

3.    Knapp B, Roedig J, Roedig H, Krzysko J, Horn N, Güler BE, Kusuluri DK, Yildirim A, Boldt K, Ueffing M, Liebscher I, Wolfrum U. Affinity Proteomics Identifies Interaction Partners and Defines Novel Insights into the Function of the Adhesion GPCR VLGR1/ADGRV1. Molecules. (2022) May 12;27(10):3108. 

4.    Ott F, Körner C, Werner K, Gericke M, Liebscher I, Lobsien D, Radrezza S, Shevchenko A, Hofmann U, Kratzsch J, Gebhardt R, Berg T, Matz-Soja M. Hepatic Hedgehog Signaling Participates in the Crosstalk between Liver and Adipose Tissue in Mice by Regulating FGF21. Cells. (2022) May 18;11(10):1680.

5.    Stephan G, Frenster JD, Liebscher I, Placantonakis DG. Activation of the adhesion G protein-coupled receptor GPR133 by antibodies targeting its N-terminus. J Biol Chem. (2022) Jun;298(6):101949.

6.    Ping YQ, Xiao P, Yang F, Zhao RJ, Guo SC, Yan X, Wu X, Zhang C, Lu Y, Zhao F, Zhou F, Xi YT, Yin W, Liu FZ, He DF, Zhang DL, Zhu ZL, Jiang Y, Du L, Feng SQ, Schöneberg T, Liebscher I*, Xu HE*, Sun JP*. Structural basis for the tethered peptide activation of adhesion GPCRs. Nature. (2022) Apr;604(7907):763-770.

7.    Wilde C, Mitgau J, Suchý T, Schöneberg T, Liebscher I*. Translating the force-mechano-sensing GPCRs. Am J Physiol Cell Physiol. (2022) Jun 1;322(6):C1047-C1060.

8.    Suchý T, Kaczmarek I, Maricic T, Zieschang C, Schöneberg T, Thor D*, Liebscher I*. Evaluating the feasibility of Cas9 overexpression in 3T3-L1 cells for generation of genetic knock-out adipocyte cell lines. Adipocyte. (2021) Dec;10(1):631-645.

9.    Liebscher I*, Cevheroğlu O, Hsiao CC, Maia AF, Schihada H, Scholz N, Soave M, Spiess K, Trajković K, Kosloff M, Prömel S*. A guide to adhesion GPCR research. FEBS J. (2021) Nov 2. doi: 10.1111/febs.16258. 

10.  Kaczmarek I, Suchý T, Prömel S, Schöneberg T, Liebscher I, Thor D. The relevance of adhesion G protein-coupled receptors in metabolic functions. Biol Chem. (2021) Jul 5;403(2):195-209. 

11.  Berndt S, Liebscher I. New Structural Perspectives in G Protein-Coupled Receptor-Mediated Src Family Kinase Activation. Int J Mol Sci. (2021) Jun 17;22(12):6489.

12.  Frenster JD, Stephan G, Ravn-Boess N, Bready D, Wilcox J, Kieslich B, Wilde C, Sträter N, Wiggin GR, Liebscher I, Schöneberg T, Placantonakis DG. Functional impact of intramolecular cleavage and dissociation of adhesion G protein-coupled receptor GPR133 (ADGRD1) on canonical signalling. J Biol Chem. (2021) Jan-Jun;296:100798. 

13.  Favara DM, Liebscher I, Jazayeri A, Nambiar M, Sheldon H, Banham AH, Harris AL. Elevated expression of the adhesion GPCR ADGRL4/ELTD1 promotes endothelial sprouting angiogenesis without activating canonical GPCR signalling. Sci Rep. (2021) Apr 23;11(1):8870. 

14.  Schöneberg T, Liebscher I. Mutations in G Protein-Coupled Receptors: Mechanisms, Pathophysiology and Potential Therapeutic Approaches. Pharmacol Rev. (2021) Jan;73(1):89-119. 

15.  Frenster JD, Kader M, Kamen S, Sun J, Chiriboga L, Serrano J, Bready D, Golub D, Ravn-Boess N, Stephan G, Chi AS, Kurz SC, Jain R, Park CY, Fenyo D, Liebscher I, Schöneberg T, Wiggin G, Newman R, Barnes M, Dickson JK, MacNeil DJ, Huang X, Shohdy N, Snuderl M, Zagzag D, Placantonakis DG. Expression profiling of the adhesion G protein-coupled receptor GPR133 (ADGRD1) in glioma subtypes. Neurooncol Adv. (2020) Apr 28;2(1):vdaa053. 

16.  Suchý T, Zieschang C, Popkova Y, Kaczmarek I, Weiner J, Liebing AD, Çakir MV, Landgraf K, Gericke M, Pospisilik JA, Körner A, Heiker JT, Dannenberger D, Schiller J, Schöneberg T, Liebscher I*, Thor D*. The repertoire of Adhesion G protein-coupled receptors in adipocytes and their functional relevance. Int J Obes (Lond). (2020) Oct;44(10):2124-2136.

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18.  Eichler W, Lohrenz A, Simon KU, Krohn S, Lange J, Bürger S, Liebscher I*. The role of ADGRE5/CD97 in human retinal pigment epithelial cell growth and survival. Ann N Y Acad Sci. (2019) Nov;1456(1):64-79. 

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20.  Hsiao CC, Chu TY, Wu CJ, van den Biggelaar M, Pabst C, Hébert J, Kuijpers TW, Scicluna BP, I KY, Chen TC, Liebscher I, Hamann J, Lin HH. The adhesion G protein-coupled receptor GPR97/ADGRG3 is expressed in human granulocytes and triggers antimicrobial effector functions. Front Immunol. (2018); 9:2830.

21.  Hilbig D, Sittig D, Hoffmann F, Rothemund S, Warmt E, Quaas M, Stürmer J, Seiler L, Liebscher I, Hoang NA, Käs JA, Banks L, Aust G. Mechano-Dependent Phosphorylation of the PDZ-Binding Motif of CD97/ADGRE5 Modulates Cellular Detachment. Cell Rep. (2018); 24(8).

22.  Demberg LM, Winkler J, Wilde C, Simon KU, Schön J, Rothemund S, Schöneberg T, Prömel S*, and Liebscher I*. Activation of adhesion G protein-coupled receptors: agonist specificity of Stachel sequence-derived peptides. J Biol Chem (2017), 292(11):4383-4394. (* shared contribution)

23.  Fischer L, Wilde C, Schöneberg T, Liebscher I*. Functional relevance of naturally occurring mutations in adhesion G protein-coupled receptor ADGRD1 (GPR133). BMC Genomics. (2016), 17(1):609.

24.  Wilde C, Fischer L, Lede V, Kirchberger J, Rothemund S, Schöneberg T, Liebscher I*. The constitutive activity of the adhesion GPCR GPR114/ADGRG5 is mediated by its tethered agonist. Faseb J. (2016), 30(2):666-73.

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28.  Demberg LM, Rothemund S, Schöneberg T, Liebscher I*. Identification of the tethered peptide agonist of the adhesion G protein-coupled receptor GPR64/ADGRG2. Biochem Biophys Res Commun (2015); 464(3):743-7.

29.  Hamann J, Aust G, Araç D, Engel FB, Formstone C, Fredriksson R, Hall RA, Harty BL, Kirchhoff C, Knapp B, Krishnan A, Liebscher I, Lin HH, Martinelli DC, Monk KR, Peeters MC, Piao X, Prömel S, Schöneberg T, Schwartz TW, Singer K, Stacey M, Ushkaryov YA, Vallon M, Wolfrum U, Wright MW, Xu L, Langenhan T, Schiöth HB. International Union of Basic and Clinical Pharmacology. XCIV. Adhesion G protein-coupled receptors. Pharmacol Rev. (2015), 67(2): 338-67.

30.  Petersen SC^#, Luo R^#, Liebscher I^#, Giera S, Jeong SJ, Mogha A, Ghidinelli M, Feltri ML, Schöneberg T, Piao X, Monk KR. The Adhesion GPCR GPR126 Has Distinct, Domain-Dependent Functions in Schwann Cell Development Mediated by Interaction with Laminin-211, Neuron (2015); 85(4):755-69. (^#shared first authorship)

31.  Liebscher I^#, Schön J^#, Petersen SC, Fischer L, Auerbach N, Demberg LM, Mogha A, Cöster M, Simon KU, Rothemund S, Monk KR, Schöneberg T. A Tethered Agonist within the Ectodomain Activates the Adhesion G Protein-Coupled Receptors GPR126 and GPR133. Cell Rep. (2014); 9(6):2018-26. (^#shared first authorship)

32.  Borte S, Meeths M, Liebscher I, Krist K, Nordenskjöld M, Hammarström L, von Döbeln U, Henter JI, Bryceson YT. Combined newborn screening for familial hemophagocytic lymphohistiocytosis and severe T- and B-cell immunodeficiencies. J Allergy Clin Immunol (2014); 134(1):226-8.

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Konferenzpublikationen mit peer review

1. Morgan RK, Anderson GR, Araç D, Aust G, Balenga N, Boucard A, Bridges JP, Engel FB, Formstone CJ, Glitsch MD, Gray RS, Hall RA, Hsiao CC, Kim HY, Knierim AB, Kusuluri DK, Leon K, Liebscher I, Piao X, Prömel S, Scholz N, Srivastava S, Thor D, Tolias KF, Ushkaryov YA, Vallon M, Van Meir EG, Vanhollebeke B, Wolfrum U, Wright KM, Monk KR, Mogha A. The expanding functional roles and signaling mechanisms of adhesion G protein-coupled receptors. Ann N Y Acad Sci. (2019) Nov;1456(1):5-25.
2. Liebscher I, Ackley B, Araç D, Ariestanti DM, Aust G, Bae BI, Bista BR, Bridges JP, Duman JG, Engel FB, Giera S, Goffinet AM, Hall RA, Hamann J, Hartmann N, Lin HH, Liu M, Luo R, Mogha A, Monk KR, Peeters MC, Prömel S, Ressl S, Schiöth HB, Sigoillot SM, Song H, Talbot WS, Tall GG, White JP, Wolfrum U, Xu L, Piao X. New functions and signaling mechanisms for the class of adhesion G protein-coupled receptors. Ann N Y Acad Sci. (2014); 1333:43-64.
3. Araç D, Aust G, Calebiro D, Engel FB, Formstone C, Goffinet A, Hamann J, Kittel RJ, Liebscher I, Lin HH, Monk KR, Petrenko A, Piao X, Prömel S, Schiöth HB, Schwartz TW, Stacey M, Ushkaryov YA, Wobus M, Wolfrum U, Xu L, Langenhan T. Dissecting signaling and functions of adhesion G protein-coupled receptors. Ann N Y Acad Sci. (2012), 1276:1-25.​

​Unse​re Forschungsprojekte wurden von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) (CRC1052/B06, CRC1423/B05, FOR2149/P05), dem Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF) (IFB AdipositasErkrankungen Leipzig: AD2-7102 und K7-67), der Universität Leipzig (Formel-1 Start-up-Fonds) und der Europäischen Union (Europäischer Sozialfonds: Junior-Forschungsgruppe: 3752 und EFRE-Investitionsfonds) unterstützt. Darüber hinaus bildeten diese Projekte die Grundlage für eine erfolgreiche gemeinsame Anwendung für eine von der EU finanzierte COST-Action (https://www.adhernrise.eu).​